Clasificarea proteinelor

Clasificarea proteinelor

Īn functie de structura loc chimica, de rolul pe care īl īndeplinesc īn organismele vii si de proprietatile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate īn mai multe moduri.

Delimitarea neta īntre proteine si polipeptide este foarte dificila deoarece exista proteine alcatuite numai din catene polipeptidice (asa-numitele proteine simple sau holoproteine). Majoritatea autorilor delimiteaza aceste doua clase de biomolecule dupa masa lor moleculara considerānd ca polipeptidele au o masa moleculara de pāna la 10.000 Da, iar proteinele au masa moleculara superioara acestei valori.

Īn functie de forma moleculelor, proteinele sunt de doua tipuri:

. Acestea sunt reprezentate de proteinele ce joaca rol plastic, adica acele proteine ce intra īn structura membranelor biologice, a tesuturilor si organelor. Proteinele structurale cele mai bine studiate sunt: colagenul īntālnit īn tesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase etc., elastina ce intra īn structura tesutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina din matasea produsa de Bombix mori, sclerotina īntālnita īn exoscheletul insectelor, keratina ce se gaseste īn cantitati mari īn derma, par, pene etc., proteinele membranare ce intra īn structura tuturor membranelor biologice si altele.

. Acestea sunt proteine implicate īn diferite procese fiziologice de protectie si aparare a organismului fata de anumiti factori externi. Cele mai bine studiate sunt trombina (o proteina ce participa la procesul coagularii sanguine), fibrinogenul (care este precursorul fibrinei, proteina implicata, de asemenea, īn procesul coagularii sanguine), imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile sa formeze complecsi anticorp - antigen cu proteinele straine organismului respectiv si altele.

Īn functie de structura lor chimica, proteinele se īmpart īn doua mari grupe: proteine simple si proteine complexe.

- Proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale caror molecule sunt formate numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin faptul ca prin hidroliza completa, holoproteinele pun īn libertate numai aminoacizi. Din aceasta grupa fac parte o serie de proteine ce īndeplinesc importante functii biochimice si fiziologice α, β si γ-globulinele serice, anticorpii, histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, fibroina, keratinele etc.

- Proteinele complexe (numite si conjugate, sau heteroproteine) contin īn molecula lor, pe lānga componenta proteica si o componenta de alta natura numita grupare prostetica. La rāndul lor, heteroproteinele se īmpart īn mai multe grupe īn functie de natura chimica a gruparilor prostetice.

- Cromoproteinele contin īn molecula lor o grupare prostetica de natura protoporfirinica. Din aceasta categorie fac parte o serie de proteine ce īndeplinesc importante functii biochimice si fiziologice: hemoglobina, mioglobina, citocromii, catalaza, peroxidaza etc.

- Lipoproteinele contin īn molecula lor grupari prostetice de natura lipidica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu lipoproteinele serice.

- Fosfoproteinele. Gruparile prostetice ale hetero-proteinelor din aceasta grupa sunt reprezentate de resturi de serina esterificate cu acid fosforic. Cele mai cunoscute fosfoproteine sunt cazeina, vitelina, vitelenina, fosvitina si altele.

- Glicoproteinele contin grupari prostetice de natura glucidica (galactoza, manoza, unele hexozamine, acidul N-acetilneuraminic etc.). Din grupa glicoproteinelor sunt bine studiate γ-globulinele, orosomucoidul plasmatic, ovalbumina, glucoproteinele serice ce determina grupele sanguine si altele.

- Metaloproteinele contin unii ioni metalici (Fe²⁺, Fe³⁺, Cu²⁺, Zn²⁺) īn calitate de grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte de exemplu alcooldehidrogenaza, enolaza, feritina, conalbumina, ceruloplasmina si altele. Trebuie mentionat faptul ca la metaloproteine, ionul metalic este legat direct de catenele polipeptidice ale componentei proteice si nu este inclus īntr-o alta structura (cum ar fi nucleul protoporfirinic la cromoproteine).

- Flavoproteinele contin un flavinnucleotid īn calitate de grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte flavoenzimele FMN- si FAD-dependente (succinat-dehidrogenaza, aminoacid-oxidazele etc.).

- Nucleoproteinele sunt poate cele mai importante proteine complexe datorita faptului ca gruparea lor prostetica este reprezentata de un acid nucleic. Īn functie de natura acidului nucleic ce joaca rol de grupare prostetica ele se īmparte īn ribonucleoproteine (nucleoproteine ce contin ARN) si deoxiribonucleo-proteine (ce contin ADN īn calitate de grupare prostetica).

Īn moleculele proteinelor, resturile de aminoacizi sunt unite prin legaturi peptidice ca si īn cazul peptidelor:

Datorita efectelor electronice mentionate si īn cazul proteinelor legatura peptidica prezinta un caracter partial de legatura dubla, īmpiedicānd rotirea libera a substituentilor.

Tabelul I.

Exemple de proteine ce ilustreaza marea diversitate a masei moleculare si a numarului de catene polipeptidice

Numarul resturilor de aminoacizi ce intra īn structura unei molecule proteice poate fi de ordinul sutelor, miilor si chiar zecilor de mii. Acestia pot forma una sau mai multe catene polipeptidice, īn functie de structura, rolul biologic si mecanismele prin care proteinele respective īsi exercita functiile biologice