Digestia si absorbtia proteinelor
La animale si om, digestia proteinelor exogene este realizata de catre enzimele proteolitice numite si proteinaze, localizate la nivelul tractului digestiv. Spre deosebire de glucide, unde digestia debuteaza chiar în cavitatea bucala sub actiunea amilazei salivare, digestia proteinelor începe în stomac deoarece saliva nu contine enzime proteolitice. În stomac actioneaz 21321f512v 59; pepsina care rezulta prin activarea pepsinogenului si care, la pH = 1,5 ÷ 2,5 hidrolizeaza proteinele alimentare pâna la proteoze si peptone care sunt polipeptide cu masa moleculara relativ mare, solubile în apa.
La animalele tinere, în primele luni de viata, în sucul gastric este elaborata o enzima proteolitica specifica numita labferment (renina sau chimozina) care are o actiune particulara asupra laptelui. Pe de o parte ea provoaca o coagulare a laptelui prin conversia cazeinogenului în cazeina în prezenta ionilor de calciu, iar pe de alta parte renina exercita si o actiune proteolitica asupra cazeinei formate. Dupa perioada de lactatie prezenta acestei enzime în sucul gastric este neînsemnata.
Dupa degradarea partiala din stomac sub actiunea pepsinei gastrice, bolul alimentar trece în duoden unde, datorita aciditatii capatate în stomac, determina secretia de catre mucoasa duodenala a unui hormon specific numit secretina. În acelasi timp, sub actiunea proteozelor si a aminoacizilor liberi din bolul alimentar mai este secretat si un alt hormon numit pancreozimina. Acesti hormoni stimuleaza secretia pancreatica: secretina determina eliberarea de apa si saruri minerale, iar pancreozimina stimuleaza secretia enzimelor pancreatice. Sucul pancreatic contine ioni de sodiu, clor si bicarbonat si are un pH cuprins între 7,0 - 8,0. Bolul alimentar vine din stomac cu un pH de 4,0 - 4,5 care în duoden este alcalinizat partial de sucul pancreatic la pH 6,0 - 6,5. În intestinul subtire pH-ul acestuia devine slab alcalin (pH = 8,0).
Sucul pancreatic mai contine si zimogenii unor proteinaze: tripsinogen, chimotripsinogen, procarboxipeptidaza si proelastaza. Tripsinogenul este convertit în tripsina activa mai întâi sub actiunea enterokinazei dupa care procesul decurge autocatalitic. Ceilalti precursori sunt activati de catre tripsina astfel formata.
Tripsina si chimotripsina hidrolizeaza proteozele si peptonele cu formare de oligopeptide (cu câte 8 - 9 resturi de aminoacizi în molecula), dipeptide si, într-o masura mai mica, aminoacizi liberi. Carboxipeptidaza hidrolizeaza legaturile peptidice din oligopeptide de la capatul C-terminal cu formare de aminoacizi liberi.
Dupa actiunea sucului pancreatic în duoden, degradarea produsilor de hidroliza este continuata în intestinul subtire sub actiunea enzimelor pe care le contine sucul intestinal: aminopeptidaze, dipeptidaze si polipeptidaze. Acestea din urma hidrolizeaza oligopeptidele, aminopeptidazele scindeaza hidrolitic legaturile peptidice de la capatul N-terminal, iar dipeptidazele hidrolizeaza dipeptidele astfel încât, rezultatul final al digestiei proteinelor la nivelul tractului digestiv îl reprezinta aminoacizii liberi.
În cursul procesului de digestie, unele proteine nu sunt degradate enzimatic din cauza conformatiei lor structurale. Astfel, fibroina si keratina sunt foarte rezistente la actiunea proteinazelor tractului gastro-intestinal.
La nivelul intestinului subtire, aminoacizii rezultati prin hidroliza proteinelor alimentare sunt absorbiti, traversarea peretelui intestinal nefiind o difuziune ci un transport activ al carui mecanism difera de la un aminoacid la altul. Peptidele cu masa moleculara mica pot fi absorbite la nivel intestinal dar în limite extrem de mici. O exceptie o constituie absorbtia la nivelul intestinului subtire a globulinelor din colostrum în primele câteva zile dupa nastere, ceea ce da posibilitatea crearii imunitatii noului nascut fata de diferiti agenti patogeni din mediul înconjurator.
Aminoacizii absorbiti la nivel intestinal sunt apoi transportati de catre sânge spre tesuturi. În primele ore dupa digestie, concentratia aminoacizilor în sânge, ficat, intestin si rinichi este foarte crescuta. La nivel tisular, aminoacizii sunt, fie degradati în continuare, fie ca sunt utilizati la biosinteza noilor proteine.
|
