La plante, enzimele proteolitice sunt raspândite atât în organele vegetative (frunze, tulpini, radacini), cât si în semintele aflate în repaus sau în germinatie.
În timpul germinatiei, degradarea proteinelor de r 717f521h ezerva din endosperm sau cotiledoane are loc cu o intensitate deosebita pentru a furniza aminoacizii necesari biosintezei proteinelor specifice embrionului în dezvoltare. Degradarea proteinelor se realizeaza si în procesul de îmbatrânire a plantelor când sunt supuse hidrolizei proteinele organelor vegetative. Produsii rezultati migreaza spre organele reproductive unde procesul de biosinteza proteica este deosebit de intens.
Ca si enzimele de origine animala, proteinazele vegetale se pot împarti în doua grupe: proteinaze si peptidaze. Cel mai bine sunt studiate în prezent proteinazele vegetale. În functie de structura centrului activ, proteinazele de origine vegetala se împart în doua grupe:
- proteinaze tiolice care contin în centrul loc activ o grupa sulfhidril (deci un rest de cisteina);
- proteinaze netiolice care sunt reprezentate de toate celelalte proteinaze.
Toate proteinazele tiolice vegetale prezinta unele proprietati comune. În primul rând, activitatea lor catalitica creste în prezenta unor substante reducatoare (cisteina, glutationul redus, mercaptoetanolul, sulfurile, bisulfitul etc.). Multe din aceste enzime sunt activate de cianuri si inhibate de urmatoarele categorii de substante:
substante care blocheaza specific grupele tiolice din proteine;
unii oxidanti (apa oxigenata, iodul etc.);
sarurile metalelor grele.
Printre substantele care reactioneaza specific cu grupele tiolice ale acestor enzime se numara iodacetatul, iodacetamida si unele combinatii organo-magneziene cum ar fi
p-hidroxi-mercuribenzoatul, p-clor-mercuribenzoatul, fenil-mercuriacetatul etc. O alta trasatura comuna a proteinazelor tiolice vegetale o constituie înalta loc capacitate de a coagula laptele, precum si capacitatea de a digera viermii paraziti intestinali care sunt rezistenti la actiunea proteinazelor tractului digestiv.
Enzimele ce apartin celei de a doua categorii nu se activeaza în prezenta agentilor reducatori si a cianurilor, prezinta o înalta stabilitate fata de agentii oxidanti, nu sunt inhibate de reactivii tiolici si nu poseda activitate antihelmintica.
Papaina (E.C. - 3.4.4.10.) este o proteinaza tiolica produsa de arborele Carica papaya unde se întâlneste în toate organele, cu exceptia radacinilor. Cea mai mare cantitate de papaina se gaseste în latexul fructelor care reprezinta totodata si sursa industriala de obtinere a acestei enzime. Molecula papainei contine o singura catena polipeptidica a carei secventa în aminoacizi este cunoscuta. O caracteristica a structurii primare a papainei o constituie absenta metioninei. Catena polipeptidica a acestei enzime contine trei punti disulfidice intracatenare si o singura grupa tiolica libera (cea care apartine restului Cys25). Aceasta grupa, împreuna cu restul de His159 formeaza centrul activ al enzimei.
Papaina prezinta o larga specificitate de substrat, ea putând hidroliza orice tip de legatura peptidica cu exceptia acelora formate de prolina si acidul glutamic. Din aceasta cauza, papaina este des utilizata în studiul structurii primare a proteinelor. De exemplu, aceasta enzima se foloseste la studiul peptidelor rezultate prin hidroliza triptica sau chimotriptica a proteinelor în scopul obtinerii unor fragmente peptidice mai mici în vedere determinarii secventei aminoacizilor.
O caracteristica importanta a papainei o constituie mentinerea activitatii ei catalitice într-un interval larg de pH si temperatura ceea ce face ca aceasta enzima sa fie foarte utila atât în cercetarea fundamentala cât si în cea aplicativa.
Chimopapaina (E.C. - 3.4.4.11.) este o alta proteinaza tiolica sintetizata de Carica papaya. Ea se deosebeste de papaina printr-o solubilitate mai mare si printr-o mai buna stabilitate la valori acide de pH. În latexul arborelui de papaya, continutul în chimopapaina este cu mult mai mare decât cel în papaina. Masa moleculara a chimopapainei este de 27 - 33.000 Da, fata de numai 21.000 Da cât este masa moleculara a papainei. În afara de proteine, chimopapaina mai hidrolizeaza si alte substante macromoleculare cum ar fi peptidele, poliamidele si esterii aminoacizilor.
Ficina (E.C. - 3.4.4.12.) este o proteinaza tiolica din latexul plantelor genului Ficus. Molecula sa contine o singura catena polipeptidica si are masa moleculara de 25. - 26.000 Da. Specificitatea de substrat a ficinei este relativ larga, iar activitatea maxima se manifesta într-un interval larg de pH.
|
