Aminoacizii

AMINOACIZII

Aminoacizii sunt compusi organici cu functiune mixta, care contin in molecula lor grupari carboxilice si grupari aminice legate de un radical hidrocarbonat oarecare.

Aminoacizii constituie unitatea structurala fundamentala a moleculelor de proteina si au rol important in organism. Reprezinta caramizile de baza din care se formeaza proteinele. Acestia se pot transforma in organism in alte substante (cetoacizi, hidroxiacizi, alcaloizi, amine, hormoni, amide etc.), contribuind astfel la stabilirea unor legaturi metabolice intre diferiti compusi chimici. In prezent se cun 656i86g osc aproximativ 400 de aminoacizi, dar dintre acestia doar 20 – 24 se gasesc frecvent in proteinele naturale, vegetale si animale, si se numesc proteinogeni sau aminoacizi ordinari; restul se gasesc in unele peptide si in substante cu caracter neproteic si se numesc aminoacizi neproteinogeni sau ocazionali

Aminoacizii esentiali sunt sintetizati numai de plante, animalele nu ii pot sintetiza si ii procura din hrana. Acestia au un rol insemnat in cresterea si dezvoltarea organismului animal in lipsa lor apar boli carentiale.

VALINA (acidul α-aminoizovalerianic) a fost descoperita in 1856 de catre von Gorup-Besanez, in extractele de pancreas. Acest aminoacid nu poate fi sintetizat de catre organism si este eliberat din proteine numai dupa scindarea hidrolitica a acestora. In natura, exista in structura antibioticului gramicidina si in actinomicine.

IZOLEUCINA (acidul α-metil-β-aminovalerianic) a fost izolata din melasa de sfecla de zahar de catre Erlich in 1904, iar mai tarziu din hidrolizatele de fibrina, din cleiul de amidon obtinut din grau, din albusul de ou si din carne. In proteine izoleucina se gaseste in cantitati relativ mici.

LEUCINA (acidul α-aminoizocapronic) este mai raspandita decat izoleucina si in unele proteine, de exemplu, in globina din hemoglobina formeaza aproximativ o treime din totalul aminoacizilor. A fost izolata din hidrolizatele alcaline ale tesutului muscular in 1839.

METIONINA (acidul α-amino-γ-metiltiobutiric) a fost descoperita de catre Müller in hidrolizatele de cazeina in 1922. Acest aminoacid joaca in organism un rol foarte important, deoarece poate ceda usor gruparea -CH - labila care este utilizata de tesuturi pentru metilarea diferitelor produse ale metabolismului intermediar celular.

TREONINA (acidul α-amino-β-hidroxibutiric) a fost izolata din hidrolizatele de fibrina, de catre Rose in 1935. Organismul animal nu sintetizeaza treonina. Descoperirea treoninei a facilitat experientele prin care s-a demonstrat ca sobolanii pot creste normal si la o dieta constituita numai din aminoacizi puri. Carter reuseste sa obtina treonina pe cale sintetica (1935).

LIZINA (acidul α,ε-diaminocapronic) separata din hidrolizatele de cazeina de catre Drechsel in 1889 si obtinuta prin sinteza de catre E. Fischer in 1902. Se intalneste in proteinele animale, insa poate fi prezenta si in proteinele vegetale dar in cantitati neinsemnate, de exemplu in zeina si gliadina. Lizina fiind un aminoacid esential, organismul este foarte sensibil la carenta acestuia in alimentatie. Lizina este decarboxilata de unele microorganisme cu formare de cadaverina, o diamina toxica.

FENILALANINA (acidul β-fenil-α-aminopropionic) izolata din plantele de lupin (1879) si ulterior obtinuta in laborator. Dupa hidroliza tuturor proteinelor, fenilalanina rezulta in cantitati relativ mici. In proteina animala si vegetala se intalneste numai forma L a fenilalaninei; forma D a aminoacidului a fost identificata in structura unor peptide naturale.

TRIPTOFANUL (acidul β-indolil-α-aminopropionic) a fost izolat de catre Hopkins si Cole (1901) din produsele de degradare ale cazeinei rezultate sub influenta sucului pancreatic. Se gaseste in majoritatea proteinelor naturale in cantitati mici. In procesul digestiei, triptofanul sub actiunea florei bacteriene este degradat cu formare de indol si scatol, iar prin decarboxilare trece in amina caracteristica triptamina.

HISTIDINA (acidul β-imidazolil-α-aminopropionic) este un acid diaminomonocarboxilic heterociclic si a fost izolat din hidrolizatele acide ale protaminei prezente in sperma sturionilor (1896). Histidina este prezenta in hemoglobina in cantitati relativ mari; a fost izolata din ficat, sange, plamani, leucocite.

Rolul biologic al aminoacizilor

Importanta fundamentala a aminoacizilor consta in participarea lor la edificarea moleculelor de proteine. Aminoacizii exista in stare libera dizolvati in mediul citoplasmatic al oricarei celule, sau legati covalent intre ei cu formare de peptide si proteine. Diferiti aminoacizi existenti sub forma libera in citoplasma indeplinesc anumite roluri metabolice. De exemplu: acidul glutamic si acidul aspartic stabilesc corelatii metabolice intre glucide si protide, metionina functioneaza ca donator de grupari metil, glicocolul este un precursor al biosintezei hemului din hemoglobina.

Biosinteza proteinelor proprii, specifice organismului animal, este direct corelata cu aportul de aminoacizi exogeni, proveniti pe cale alimentara. Organismul animal nu poate sintetiza tot setul de aminoacizi necesari pentru biosinteza proteinelor proprii. Se sintetizeaza aproximativ jumatate din setul de aminoacizi; restul, pe care organismul animal nu ii poate sintetiza ii procura prin hrana (proveniti din proteine de natura vegetala, care prin digestie, sunt hidrolizate cu punerea in libertate a aminoacizilor constituenti). Aminoacizii care pot fi sintetizati de catre organismul animal se numesc aminoacizi neesentiali care pot lipsi din hrana, iar cei absolut necesari pentru cresterea si dezvoltarea normala a organismului animal care nu pot fi sintetizati se numesc aminoacizi esentiali.

Carenta in anumiti aminoacizi prin aportul alimentar se manifesta diferit. Carenta in lizina determina incetinirea cresterii si tulburari de reproductie; carenta in triptofan determina tulburari vasculare; carenta in tirozina si fenilalanina provoaca atrofia tiroidei, hipofizei, gonadelor si prostatei; carenta in tioaminoacizi provoaca atrofia testiculelor, degenerarea ovarelor, sterilitate. Insuficienta unui singur aminoacid esential afecteaza biosinteza proteinelor proprii organismului. Echilibrarea ratiei proteice in aminoacizi cu asigurarea unui nivel optim al acestora se realizeaza prin suplimentarea proteinelor de natura animala cu aminoacizi de sinteza sau cu aminoacizi de natura animala.

Toti aminoacizii prezinta ca trasatura comuna existenta unei functii amina primara(-NH2) si a unei functii carboxil (-COOH), ambele grefate la acelasi atom de carbon, denumit -a

Aminoacizi sunt substante amfotere, in solutie comportandu-se ca amfiioni, datorita disocierii gruparilor functionale carboxil si amina. Datorita caracterului lor amfoter, aminoacizii se comporta in mediu acid ca baze, disociind sub forma de cationi, iar in mediu bazic ca acizi, disociind sub forma de anioni.

Aminoacizii esentiali sunt sintetizati numai de plante, animalele nu ii pot sintetiza si ii procura din hrana. Acestia au un rol insemnat in cresterea si dezvoltarea organismului animal, iar in lipsa lor apar boli carentiale.

Tabelul 1. Structuri ale aminoacizilor

Deoarece proteinele sunt alcatuite dintr-un amestec de diferiti aminoacizi in proportii diferite care caracterizeaza proteina respectiva, este important a cunoaste aminoacizii constituenti.

Separarea si identificarea aminoacizilor constituenti  este posibila prin cromatografierea pe hartie a hidrolizatului proteic.

In cromatografia pe hartie - care este o metoda de repartitie, se foloseste hartie de filtru imbibata si strabatuta de diferite amestecuri de solventi, de exemplu fenol - apa sau butanol - apa. Acestia determina aminoacizii adsorbiti de marginea de jos a hartiei de filtru sa se deplaseze de-a lungul ei cu viteze diferite, caracteristice fiecarui aminoacid, ocupand astfel pozitii diferite pe cromatograma. Deoarece aminoacizii sunt incolori, cromatograma necesita o reactie de culoare cu ninhidrina. Aminoacizii se prezinta in cromatograma sub forma de pete de dimensiuni diferite, cu intensitati diferite de culoare.